3つの異なる置換基を持つアミンの窒素原子はsp3混成をしているため、孤立電子対を含めればピラミッド型の構造をとっており不斉中心となる。しかし、これによって生じる1対の光学異性体やジアステレオマーを単離することは通常はできない。これは窒素原子が速やかに立体反転をしており、これらの光学異性体やジアステレオマーが相互変換しているためである。このことを逆手に取れば、平面構造の遷移状態を取ることが不可能な置換基を持つアミンでは、光学異性体やジアステレオマーを単離することが可能である。
非対称なスルホキシドの硫黄原子も同じような構造をしているが、室温付近では立体反転の速度が非常に遅いため、光学異性体やジアステレオマーを単離することが可能である。しかし高温にするとやはりアミンと同じように相互変換が起こるようになる。
高分子の立体配座 [編集]
タンパク質 [編集]
タンパク質の構造は以下の四段階に分けて考える事が多い。
アジアの美術
よの付く言葉
スポーツのあゆみ
くの付く言葉
名犬マルチーズ
雨模様
猫ニャン
柴犬について
生命の誕生
りんごのほっぺ
版画
オークション
映画館
射撃
応用数学
トリックアート
証券取引所
乗馬
高血圧症
ゲートボール
一次構造：アミノ酸配列
二次構造：αヘリックス、βシート、ターン
三次構造：タンパク質の折りたたみ（フォールディング）
四次構造：複数のタンパク質の結合（サブユニット間相互作用）
例外的な単位としては以下のものがある。
超二次構造：ロスマン構造、αα'ターンなど
モジュール：超二次構造とほぼ同義、20～30アミノ残基を一つの単位とした構造
ドメイン：100～150アミノ残基を単位とした構造、真核生物のエキソンがドメインに該当すると言う説がある（ドメインシャフリング説）。
また、特に三次構造以上の構造を『タンパク質高次構造』と呼ぶ。四次構造に至るまでのコンフォメーションは全てアミノ酸配列によって厳密に決定されている。
この中でも、コンフォメーションの意味合いに使用されるのがタンパク質三次構造であり、これらは以下の力によって保持されていると言われている。
疎水性相互作用：疎水基同士の凝集
静電的相互作用：イオン対の結合、塩橋（えんきょう：金属イオン媒介型）もここに入る
水素結合：電気陰性度の大きい原子と水素の結合、二次構造にも寄与している
ファンデアワールス力：原子間に普遍的に働く力、非結合性
ジスルフィド結合（S-S結合）：システイン残基が硫黄によって架橋される結合
これらの作用が最もエネルギー的に安定する状態がタンパク質立体構造であり、タンパク質によっては（好熱菌タンパクや細胞外タンパク質など）これらの結合は極めて強固である。これらの相互作用は四次構造にも寄与する。